리소자임(EC3.2.1.17)은 Murami dase 또는 N-아세틸 무레인 글리칸 가수분해효소라고도 합니다. 1922년 영국의 세균학자 A. 플레밍(A. Fleming)은 인간의 타액과 눈물에 세균의 세포벽을 용해시키는 효소가 있다는 사실을 발견했습니다. 세균분해 효과 때문에 라이소자임이라는 이름이 붙었습니다. 그 이후로 라이소자임은 인간과 동물의 다양한 조직과 분비물뿐만 아니라 일부 식물과 미생물에서도 발견되었습니다. 연구가 심화됨에 따라 리소자임은 세균의 세포벽을 용해시킬 뿐만 아니라 곰팡이의 세포벽에도 작용하는 것이 밝혀져 그 메커니즘이 더욱 이해되고 있습니다. 최근 몇 년 동안 사람들은 리소자임의 세균 분해 특성에 따라 의료, 식품 보존, 축산 및 생명 공학에 응용해 왔으며 이는 특정 응용 가치를 가지고 있습니다.
1. 라이소자임의 종류
리소자임은 미생물에 따라 두 가지 범주, 즉 박테리아 세포벽 리소자임과 곰팡이 세포벽 리소자임으로 나눌 수 있습니다. 박테리아 세포벽에는 두 종류의 라이소자임이 있는데, 하나는 -1,4 글리코시드 결합에 작용하는 세포벽 라이소자임이고, 다른 하나는 펩타이드 "꼬리"와 아미드 부분에 작용하는 세포벽 라이소자임입니다. 곰팡이 세포벽 라이소자임에는 효모 세포벽 라이소자임과 곰팡이 세포벽 라이소자임이 포함됩니다.
리소자임은 자연계에 널리 분포되어 있으며 인간의 조직과 분비물은 물론 동물의 조직에서도 발견되며 계란 흰자에 가장 많이 함유되어 있습니다. 이는 다른 식물 조직과 미생물 세포에도 존재합니다. 다양한 출처에 따르면 그 성격과 작용 메커니즘이 약간 다릅니다.
1.1 달걀 흰자 리소자임
난백 리소자임은 난백 전체 단백질의 3.4%~3.5%를 차지한다. 라이소자임의 대표적인 대표 물질로서 현재 핵심 연구 대상이자 가장 명확하게 이해되는 라이소자임 중 하나입니다. 이는 18종의 129개 아미노산 잔기로 구성되며, 4개의 SS 결합, 분자량 14 000, 등전점 11.1, 최적 온도 50도, 최적 pH 값 6-7을 갖습니다. 화학적 성질은 매우 안정적이며 pH 값이 1.2에서 11.3으로 급격하게 변할 때 구조는 안정적으로 유지됩니다. 또한 열에 노출되어도 매우 안정하며, pH 4~7, 100도에서 1분간 처리해도 활성을 잃지 않습니다. 안정적인 알칼리성 단백질이지만 알칼리성 조건에서는 열 안정성이 좋지 않습니다.
리소자임은 메추라기, 뿔닭, 칠면조 등 다른 조류의 달걀 흰자에서도 분리 정제되었으며, 그 활성은 달걀 흰자 라이소자임과 매우 유사하며, 역시 129개의 아미노산으로 구성되어 있습니다. 배열 순서는 다르지만 활성 부분의 아미노산 배열은 기본적으로 동일합니다.
1.2 인간과 포유류의 라이소자임
인간 라이소자임은 눈물, 타액, 콧물, 우유 등의 분비물뿐만 아니라 림프선, 백혈구, 간, 신장 및 림프 조직에도 존재합니다. 눈물 1ml에는 라이소자임 7mg이 함유되어 있고, 우유 1ml에는 0.1 ~ 0.5mg이 함유되어 있습니다. 인간 리소자임은 130개의 아미노산 잔기로 구성되며, 4개의 SS 결합과 분자량은 14 600입니다. 세균 분해 활성은 달걀 흰자 리소자임보다 3배 더 높습니다.
포유류 라이소자임의 경우, 라이소자임은 소, 돼지, 고양이, 토끼, 원숭이, 말, 양 및 기타 동물의 젖에서 분리되었습니다. 화학적 성질은 인간 리소자임과 유사하지만 구조가 명확하지 않으며 세균용해 활성이 인간 리소자임보다 약 3 000 배 낮습니다. Ceng Lin(1999)은 한천 평판법을 사용하여 토끼 초유의 라이소자임 함량을 측정했습니다. 그 결과, 초유의 라이소자임 함량은 (7.96 2.01)μg/ml이었고, 일반우유의 라이소자임 함량은 (5.01 1.32)μg/ml인 것으로 나타났습니다. 인간과 포유류 리소자임의 작용 메커니즘은 달걀 흰자 리소자임의 작용 메커니즘과 동일합니다.
1.3 식물 리소자임
현재 라이소자임은 파파야, 무화과, 순무, 보리 등의 식물에서 분리되었으며 분자량은 약 24 000~29 100이다. Micrococcus lysocladium에 대한 식물 라이소자임의 세균 분해 활성은 달걀 흰자 리소자임의 1/3 이하이지만, 콜로이드 키틴으로의 분해 활성은 달걀 흰자 라이소자임의 10배입니다. Zhou Zewen(1994)은 배추에서 라이소자임을 분리했습니다. 그 결과 라이소자임의 비활성은 3 414인 것으로 나타났다. 6U/mg, 정제배수는 197.4였다. 배추의 리소자임은 광범위한 온도와 pH에서 활성을 가지며 최적 온도는 60도, 최적 pH 값은 5.8입니다. Gao Xiangyang(1997)은 3가지 그람 양성 박테리아와 Proteus, Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Pasteurella multocida, Salmonella pullorum, aerogenes 및 5가지 곰팡이, 즉 Saccharomyces cerevisiae, Mucor racemosus, rhizopus nigricans, Aspergillus niger에 대한 무 라이소자임의 정균 효과를 연구했습니다. 그리고 페니실리움. 동시에 양배추 무름병, 감귤류 궤양, 토마토 세균 시들음병, 벼줄기병, 벼 세균 마름병, 담배 세균 시들음 등 6가지 식물 병원성 세균에 대한 무 라이소자임의 정균 효과도 연구되었습니다. 결과는 무 라이소자임이 위의 균주에 대해 서로 다른 항균 효과를 가지고 있음을 보여줍니다.
1.4 미생물에 의해 생산되는 라이소자임
현재 미생물이 생산하는 리소자임은 7가지 범주로 나눌 수 있습니다. (2) 박테리아 세포벽 펩티도글리칸에서 NAM과 펩타이드 "꼬리" 사이의 N-아세틸 무람산-L-알라닌 결합을 차단하는 아미다제; ③ 엔도펩티다아제는 펩타이드의 "꼬리"와 "다리"에 있는 펩타이드 결합을 끊습니다. ④ 효모 세포의 세포벽을 분해하는 -1,3, -1,6 글루카나제 및 만나나제; ⑤ 키토사나아제는 글루카나아제와 함께 작용하여 곰팡이와 효모를 분해할 수 있다. ⑥ 만나나제 인산염은 글루코만나제와 함께 작용하여 원형질을 분해할 수 있습니다. 7 키토산효소는 주로 Mucor와 Rhizopus를 분해한다.
1.5 파지가 생산하는 라이소자임
이 효소는 파지 감염에 의해 유도되는 특정 효소이지만 감염되지 않은 숙주 세포에는 존재하지 않습니다.
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